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Butantan descobre 30 novas moléculas em veneno de cobras
 
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06/12/2012

Butantan descobre 30 novas moléculas em veneno de cobras

Algumas dessas moléculas têm potencial ação farmacológica

Veneno benéfico

Cientistas do Instituto Butantan descobriram trinta novas moléculas no veneno de três espécies de serpentes do gênero Bothrops, entre elas a jararaca.

Algumas dessas moléculas têm potencial ação farmacológica.

"O objetivo do trabalho era descrever a complexidade do peptidoma, ou conjunto de peptídeos, presente no veneno das espécies B. jararaca, B. cotiara e B. fonsecai," contou Solange Maria de Toledo Serrano, coordenadora da pesquisa.

Os resultados do estudo, considerado o mais profundo já realizado sobre peptidomas de venenos de serpentes, foram divulgados em artigo publicado na edição de novembro da revista Molecular & Cellular Proteomics.

Controle da pressão arterial

Foram sequenciados 44 peptídeos, dos quais 30 ainda eram desconhecidos.

Entre as novas moléculas, pelo menos quatro já testadas apresentaram atividades ligadas ao controle da pressão arterial - potenciação da bradicinina e inibição da atividade da enzima conversora de angiotensina.

O primeiro peptídeo potencializador de bradicinina isolado no veneno da jararaca ainda nos anos 1960 deu origem a toda uma classe de medicamentos anti-hipertensivos à qual pertence, por exemplo, o Captopril.

"Os venenos de serpentes são ricas fontes de peptídeos biologicamente ativos, no entanto, devido ao baixo número de sequências depositadas em bancos de dados, o avanço na descoberta de novas moléculas tem ocorrido de maneira lenta. Isso é ainda mais crítico para espécies raras, como a B. cotiara e a B. fonsecai, ambas consideradas sob risco de extinção e sobre as quais há poucos trabalhos publicados na literatura", comentou a pesquisadora.

Resultados inesperados

Ao fazer o sequenciamento das cadeias polipeptídicas, os pesquisadores se surpreenderam ao perceber que o peptidoma das amostras de veneno fresco era bem menos complexo do que o presente em amostras de veneno liofilizado.

"Quando o veneno é submetido às condições de laboratório, enzimas proteolíticas naturalmente presentes na secreção entram em ação e começam a degradar as proteínas, dando origem a mais peptídeos", explicou Alexandre Keiji Tashima, membro da equipe.

Os cientistas compararam três tipos de amostra: veneno fresco colhido na presença de inibidores de enzimas proteolíticas, veneno liofilizado diluído em uma solução com inibidores de enzimas proteolíticas e veneno liofilizado diluído em solução ácida.

Esta última foi a que apresentou o maior número de fragmentos de proteínas, ou seja, sofreu maior degradação.

"Não esperávamos observar uma degradação tão forte das proteínas. Agora, será preciso estudar o impacto disso, por exemplo, na produção de soros antiofídicos, que normalmente é feita com veneno liofilizado", afirmou Tashima. 


Autor: Redação com informações da Agência Fapesp
Fonte: Diário da Saúde

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